Interferencias por terapia con anticuerpos monoclonales en electroforesis e inmunofijación de proteínas séricas

Resumen

Introducción

La terapia con anticuerpos monoclonales desarrollada en los últimos años se utiliza actualmente en numerosas patologías. Al ser similares estructuralmente a las inmunoglobulinas endógenas podrían detectarse como bandas monoclonales mediante técnicas de electroforesis e inmunofijación en el análisis de proteínas séricas resultando un falso positivo e informarse erróneamente como componente monoclonal.

Objetivo

Reproducir in vitro la concentración sérica de rituximab, infliximab y tocilizumab y evaluar la interferencia producida por estos fármacos en la electroforesis e inmunofijación de proteínas en gel de agarosa.

Material y métodos

Se parte de un pool de sueros de pacientes sanos a los que se añade la cantidad de fármaco necesaria para obtener concentraciones decrecientes de anticuerpos monoclonales. Se realiza la electroforesis y la inmunofijación a estas muestras con diluciones de fármacos en el equipo IINTERLAB G26 de Biometa.

Resultados y conclusiones

En los tres fármacos el proteinograma resulta positivo para las concentraciones de fármaco más elevadas y la señal va disminuyendo hasta desaparecer según disminuye la concentración de fármaco. Así mismo la inmunofijación también resulta positiva observando una banda que corresponde a inmunoglobulina G kappa con la diferencia que rituximab y tocilizumab migran en una zona más próxima al cátodo que infliximab.

Rituximab, infliximab y tocilizumab se detectan como bandas monoclonales en la electroforesis de proteínas e inmunofijaciones correspondientes siendo falsos positivos en la detección de componentes monoclonales. Es necesario que se conozcan los patrones del proteinograma y de la inmunofijación de los anticuerpos monoclonales utilizados en cada hospital con la finalidad de evitar informar falsos positivos.

Abstract

Introduction

Monoclonal antibody therapy is being used nowadays to treat many diseases. Due to the structural similarity to endogenous immunoglobulins, they might be detected while testing for serum proteins using immunifixation and electrophoresis techniques, giving as a result false positives and being reported as monoclonal components mistakenly.

Objectives

To reproduce rituximab, infliximab and tocilizumab serum concentrations in vitro and to evaluate the interference of these drugs when performing protein electrophoresis and immunofixation with agarose gel electrophoresis.

Methods and materials

The amounts of drug needed in order to achieve decreasing concentrations of monoclonal antibody were added to sera samples taken from healthy individuals. Both serum protein electrophoresis and inmunofixation were performed into those drug dilutions using IINTERLAB G26 as equipment.

Results and conclusions

The electrophoresis was positive for high drug concentrations in the three monoclonal antibody groups, being the signals weaker with decreasing concentrations. Same result was obtained with immunofixation, noting a band corresponding to a kappa G immunoglobulin which migrates closer to the cathode for the cases of rituximab and tocilizumab than for infliximab. It has been proved that rituximab, infliximab and tocilizumab are detected by agarose gel electrophoresis and their corresponding immunofixations and may cause false positives while detecting monoclonal components. Professionals should know the electrophoresis and immunofixation patterns of the monoclonal antibody drug used in their workplaces in order to avoid reporting false positives.